Amyloid β-protein (1-16) ；DAEFRHDSGYQVHHQK

一、基本信息

• 英文全称：Amyloid β-protein (1-16)
• 中文全称：β 淀粉样蛋白 1-16 片段
• 三字母序列：Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Gln-Val-His-His-Gln-Lys
• 单字母序列：DAEFRHDSGYQVHHQK
• 氨基酸总数：16 aa
• 分子式：C84H120N28O27
• 分子量：1954.05
• 结构修饰：线性游离多肽 H-DAEFRHDSGYQVHHQK-OH；无乙酰化、C 端酰胺、二硫键、环化、荧光 / 生物素标记，无侧链修饰。
• 结构式：

二、理化性质

1. 紫外定量
   含 Tyr、Phe，280 nm 紫外吸收良好，可直接分光光度定量；Tyr 对光敏感，操作全程避光。
2. 氧化稳定性
   无 Met、Cys，不存在氧化降解位点，水溶液稳定性远优于 Aβ40/Aβ42。
3. 电荷特征（pH 7.4）
   酸性残基：Asp、Asp、Glu；碱性残基：Arg、His×2、Lys；整体呈弱负电性；适配 pH 6.8–7.4 PBS、细胞培养液。
4. 溶解性与聚集特性
   完全属于 Aβ 亲水 N 端区域，不含 LVFF、IIGLM 疏水聚集基序；水溶性极佳，纯水即可溶解，无需 HFIP 预处理、无需高浓度 DMSO 助溶；完全无自发纤维化、寡聚能力，不会产生淀粉样沉淀。
5. 空间构象
   整条肽链富含亲水极性氨基酸，柔性无规卷曲结构，无疏水相互作用，无法形成 β 折叠。

三、生物学背景

Aβ(1-16) 为 Aβ 蛋白最 N 端亲水片段，不包含任何驱动淀粉样聚集的疏水核心基序，是 AD 研究经典空白对照肽。Aβ 全长的抗体识别表位大量分布于 1–16 区段，常用于抗原结合、免疫检测相关实验。

四、生物学功能

1. 无淀粉样纤维化、寡聚化活性，不会形成纤维沉淀；
2. 几乎无神经元毒性，不诱发细胞氧化应激、凋亡；
3. 包含多个免疫识别位点，可结合多种靶向 Aβ N 端的单克隆 / 多克隆抗体；
4. 单独无致病活性，用于证明疏水 C 端是 Aβ 病理毒性的必需区段。

五、科研应用

1. Aβ 聚集、纤维化实验阴性空白对照（搭配 Aβ40/Aβ42/Aβ22-35）；
2. Aβ 抗体表位鉴定、ELISA 免疫检测校准；
3. 区分 Aβ 亲水 N 端与疏水 C 端的功能差异；
4. 神经细胞毒性平行对照实验。

六、溶解与储存规范

1. 溶解：无菌 pH7.2 PBS 常温避光配制，溶解性优异，无需有机助溶剂；
2. 冻干粉：避光密封分装，短期 - 20℃，长期 - 80℃储存；
3. 工作液：避免反复冻融，2~8℃避光可稳定存放 5 天以上；无氧化位点，耐受度高。